质谱中的质量缺损是什么,质谱结果charge值什么意思
来源:整理 编辑:汇众招标 2023-01-17 18:54:34
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1,质谱结果charge值什么意思
串联质谱是质谱中的一种。较多的是单极质谱,可能大数情况下质谱分析就理解成是单极质谱吧,就是只带有一个质量分析器;串联质谱有两个质量分析器,也叫二级质谱,比如四极杆和飞行时间质谱串联,离子阱和飞行时间质谱串联。
2,含多个卤素的化合物是不是质谱不好打
某烃类化合物A的质谱图表明其相对分子质量为84,红外光谱表明分子中含有碳碳双键,所以A为烯烃,则(CH2)n=84,n=6,因此A的化学式为C6H12, (1)A的结构简式为 :(CH3)2C=C(CH3)2; (2)是; (3)反应 的化学方程式为:如图; C的化学名称为...键长不但和非金属性有关,还和共用电子对数有关,比如碳碳三键再看看别人怎么说的。
3,高中化学里主要应该掌握关于质谱法的哪些知识
知道用它算相对分子质量就好了,一般都是先通过计算知道分子式的最简整数比,然后给一个质谱得到的相对分子质量。后面你就可以弄出分子式了,然后就是推断结构简式。你好常用在有机化学中质谱检验有机物几种氢有几个峰就有几种氢原子从峰的高度比得氢个数比谢谢采纳你好常用在有机化学中质谱检验有机物几种氢有几个峰就有几种氢原子从峰的高度比得氢个数比谢谢采纳
4,化学中的问题
形成很多高质量的“分子离子”和氢化物,利于测定质谱;(2)12C很容易在质谱仪中测定,而用质谱仪测定相对原子质量是现代最准确的方法;(3)采用12C后,所有元素的相对原子质量都变动不大,仅比过去减少0.004
3%;(4)这种碳原子在自然界的丰度比较稳定;(5)碳在自然界分布较广,它的化合物特别是有机化合物繁多;(6)密度最小的氢的相对原子质量仍不小于1。
原子的绝对质量很小,如果用千克来表示,很不方便。于是采用12C一个原子质量的1/12作标准,其他原子的质量跟它比较所得的值,就是这种原子的相对原子质量 ,谢谢望采纳。这个问题像解释1+1=2???这么难!因为C是12,1/12就是1,这样很方便!仅此而已!
5,质谱图的问题
在质谱图中,横坐标表示离子的质荷比(m/z)值,从左到右质荷比的值增大,对于带有单电荷的离子,横坐标表示的数值即为离子的质量;纵坐标表示离子流的强度,通常用相对强度来表示,即把最强的离子流强度定为100%,其它离子流的强度以其百分数表示,有时也以所有被记录离子的总离子流强度作为100%,各种离子以其所占的百分数来表示。
要看懂质谱图最先看分子离子峰。怎么判断分子离子峰?一般是最大的明显可见碎片。如果有已经结构就好办,如果没有,一般判断出分子离子峰之后,要进行确认。确认的办法是看最大的碎片和第二大的碎片的差值是否合理。多数减15,也有减18或43,这样看具体情况。如果有这样的碎片就认为是分子离子峰的可能性很大。然后再看基峰。基峰是质谱图二维结构中的纵向看法。从基峰来判断物质最为稳定的碎片是不是和你想象的相同,以此为基础增减碎片来判断其它的可能结构。
望采纳~~~O(∩_∩)O谢谢
6,蛋白磷酸化的位点确定方法质谱有什么缺点
质谱中出现的离子有分子离子、同位素离子、碎片离子、重排离子、多电荷离子、亚稳离子、负离子和离子-分子相互作用产生的离子。综合分析这些离子,可以获得化合物的分子量、化学结构、裂解规律和由单分子分解形成的某些离子间存在的某种相互关系等信息。 质谱法特别是它与色谱仪及计算机联用的方法,已广泛应用在有机化学、生化、药物代谢、临床、毒物学、农药测定、环境保护、石油化学、地球化学、食品化学、植物化学、宇宙化学和国防化学等领域。近年的仪器都具有单离子和多离子检测的功能,提高了灵敏度及专一性,灵敏度可提高到10(克水平。用质谱计作多离子检测,可用于定性分析,例如,在药理生物学研究中能以药物及其代谢产物在气相色谱图上的保留时间和相应质量碎片图为基础,确定药物和代谢产物的存在;也可用于定量分析,用被检化合物的稳定性同位素异构物作为内标,以取得更准确的结果。 在无机化学和核化学方面,许多挥发性低的物质可采用高频火花源由质谱法测定。该电离方式需要一根纯样品电极。如果待测样品呈粉末状,可和镍粉混合压成电极。此法对合金、矿物、原子能和半导体等工艺中高纯物质的分析尤其有价值,有可能检测出含量为亿分之一的杂质。 利用存在寿命较长的放射性同位素的衰变来确定物体存在的时间,在考古学和地理学上极有意义。例如,某种放射性矿物中有放射性铀及其衰变产物铅的存在,铀238和铀235的衰变速率是已知的,则由质谱测出铀和由于衰变产生的铅的同位素相对丰度,就可估计该轴矿物生成的年代。鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基。用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在esi质谱仪的碰撞室或离子源中,或在maldi-ms的psd过程中。磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定。第二种方法基于肽段增加的磷酸酯基团的质量数。假如蛋白是已知的,可通过质量数来确定肽段。在某些情况下,肽段只含有一个丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基,则很轻易找到磷酸化位点,但在大多数情况下肽段含有很多个丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基,则确定磷酸化位点发生困难。
7,如何简单理解质谱分析法
如何选择质谱分析方法? ——是用于研究蛋白,核苷酸还是小分子,这里也许有理想的答案 正如其它先进的技术一样,质谱技术冲击带来了市场的膨胀,造成了多选择性的产品,专业性的术语,这也就无形中增加了研究人员选择合适于他们的系统的困难性。正如西雅图Fred Hutchinson癌症研究中心蛋白组主任Philip Gafken所说的那样,“无论大家相信与否,这种技术并没有如它们所被应用的那样被逐渐的了解,研究人员没有认识到利用这种技术的真正目的。” 比如说三级四极质谱仪(Triple Quadrupole Mass Spectrom)是一种相对便宜一点,但扫描速率(scan rate)也相对比较慢的质谱仪,而目前精良的傅立叶变换离子回旋共振质谱仪(Fourier transform ion cyclotron resonance,FTICR)则在精确性和分辨率都是首屈一指的,当然价钱也会比较贵。 Gafken说道,“人们总是倾向于购买一些顶级的产品,但是事实上,这些应用中很大一部分都能由一些相对便宜一点的仪器来完成”,所以我们需要购买适用于各自需要的正确仪器。 1.Protein Chemist级 对于protein chemist而言,需要得到的仅仅就是知道他在研究的是什么。通过分析一种蛋白的免疫共沉淀的成份,或者利用二维电泳识别特殊的蛋白斑点,protein chemist就可以了解这种蛋白质的生物学特性了。对于这种应用,快速而并不需要太精确的方法就可以满足需要了。 推荐系统:MALDI+TOF 理由:肽指纹图谱(PePtide Mass Fingerprinting,PMF)和基质辅助激光解析电离飞行时间(matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight,MALDI-TOF)质谱是可以考虑的首选方法。 TOF是一种简单的质谱分析系统,灵敏度高,能进行从10原子质量单位到上百上千单位的片段分析。另一个TOF的优点就是分析的速度,伊利诺斯大学的化学副教授Neil Kelleher就表示“这就是它为什么能与MALDI配合工作的原因,你可以以一种高重复率在激光上操作,每秒获得许多光谱。” 而MALDI则是一种首先就可以考虑的方法,但是并不适合如何人,来自华盛顿大学的化学教授,Journal of the American Society for Mass Spectrometry杂志的编辑Michael Gross就说,“如果你的免疫共沉淀中有20或30个蛋白,每一个有50条特殊带,那么你就有1000条带,利用MALDI并不能在气相中打到全部的”,为了得到更多的信息,必需要考虑一个可以提供序列详细信息的任意构造,比如MALDI-TOF-TOF,或者一个更加灵敏的仪器——离子捕获。 2. 灵敏级 难题总是出在事实本质的详细内容当中,对于蛋白而言,那就是指翻译后修饰了。比如说,假设你正在研究包含有乙酰化和三甲基化修饰的组蛋白,但是一个标准的质谱也许无法区别出这两种修饰,这时就需要高精度的仪器了,这种仪器能获得二位或者四位小数位的报告。 推荐系统:LC+ESI+FTICR with ECD 理由:准确度高的仪器可以区别对于所谓的正常(nominal-mass)仪器而言相同的分子,一般认为选择液相色谱(liquid chromatography,LC)与电喷雾电离化(electrospray ionization,ESI),以及傅立叶变换离子回旋共振质谱仪(Fourier transform ion cyclotron resonance,FTICR)相结合能达到高精度和高灵敏度的要求。也许还需要电子捕获解离技术(electron capture dissociation,ECD)来获得可重复的结果。 虽然经典的碰撞诱导解离技术(collision induced dissociation,CID)介导的串联质谱方法可以进行斑点修饰(spot modifications),但是对于识别包含了修饰的蛋白残基而言,这并不是一种理想的方法,这主要是由于解离蛋白的时候常常会降解多肽的蛋白修饰,然而ECD则可以保持这种修饰的完整性。不过来自辛辛那提大学的Patrick Limbach提出一个忠告:这些仪器偏差范围小,因此可能会丢失掉一些未预期到的情况,比如天冬酰胺残基的脱酰胺,或者磷酸化。
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